Слайд 112. Внутригенная комплементация
Многие белки состоят из двух или нескольких идентичных
полипептид-ных цепей, образующих функционально активную четвертичную белковую структуры. В простейшем случае это - димер (α2), состоящий из двух одинако-вых субъединиц (α). Например, пусть некие мутантные аллели m1 и m2 одного и того же гена в условиях гомозиготности (m1m1 и m2m2) приводят к некото-рому мутантному фенотипу (к отсутствию определенной ферментативной активности). На основании сформулированных представлений следовало бы полагать, что поскольку обе мутации затрагивают один и тот же ген, то и ге-терозиготы m1m2 также должны иметь мутантный фенотип. В большинстве случаев для генов, кодирующих олигомерные белки, это действительно так. Но известны примеры отклонений от этого правила - две «дефектные» поли-пептидные цепи, кодируемые содержащимися в двойной гетерозиготе генами с различными мутациями, могут объединиться с образованием олигомерного белка, обеспечивающего более или менее нормальный фенотип. Это явление называют внутригенной комплементацией (рис.4). Некоторые гетероаллели данного гена могут проявлять способность к комплементации такого рода, а некоторые - нет. Это зависит от локализации конкретных мутаций, которые в одном случае могут затрагивать участки полипептидной цепи, ответственные за взаимодействие между субъединицами, а в другом - области, не участвующие непосредственно в процессе олигомеризации, но существенные для проявления функциональной активности данного белка.